粘土でロドプシンをつくる

「1. はじめに」 タンパク質のさまざまな機能を人工的に再現することは, 実用化をめざすだけでなく, その機能発現機構の本質を見きわめるためにも重要である. 「百聞は一見に如かず」といわれるように, 光は生物にとって最も重要な外部刺激の1つである. その情報処理の入り口を担っているのが視物質ロドプシンである. われわれの視覚では, 色覚ではたらく赤, 青, 緑の3色の光をそれぞれ吸収する錐体視物質が存在するが, これらはすべて光受容分子として11-cis型レチナールを結合している(図1a, b). レチナールは, タンパク質中のリジン側鎖とプロトン化シッフ塩基結合を形成すると, 吸収極大波長が...

Full description

Saved in:
Bibliographic Details
Published in生物物理 Vol. 48; no. 5; pp. 284 - 286
Main Authors 神取, 秀樹, 古谷, 祐詞
Format Journal Article
LanguageJapanese
Published 一般社団法人 日本生物物理学会 2008
日本生物物理学会
Online AccessGet full text
ISSN0582-4052
1347-4219
DOI10.2142/biophys.48.284

Cover

Abstract 「1. はじめに」 タンパク質のさまざまな機能を人工的に再現することは, 実用化をめざすだけでなく, その機能発現機構の本質を見きわめるためにも重要である. 「百聞は一見に如かず」といわれるように, 光は生物にとって最も重要な外部刺激の1つである. その情報処理の入り口を担っているのが視物質ロドプシンである. われわれの視覚では, 色覚ではたらく赤, 青, 緑の3色の光をそれぞれ吸収する錐体視物質が存在するが, これらはすべて光受容分子として11-cis型レチナールを結合している(図1a, b). レチナールは, タンパク質中のリジン側鎖とプロトン化シッフ塩基結合を形成すると, 吸収極大波長が紫外部から可視部にシフトする(有機溶媒中では酸を加えることにより380nmから450nm程度にシフトする). しかし, 同じ色素分子を結合しているにもかかわらず, なぜ3色の色を呈することができるのであろうか? これまでの研究により, レチナール周辺のアミノ酸残基や塩化物イオンが, レチナールの電子状態の制御に関係していることが明らかにされてきている1).
AbstractList 「1. はじめに」 タンパク質のさまざまな機能を人工的に再現することは, 実用化をめざすだけでなく, その機能発現機構の本質を見きわめるためにも重要である. 「百聞は一見に如かず」といわれるように, 光は生物にとって最も重要な外部刺激の1つである. その情報処理の入り口を担っているのが視物質ロドプシンである. われわれの視覚では, 色覚ではたらく赤, 青, 緑の3色の光をそれぞれ吸収する錐体視物質が存在するが, これらはすべて光受容分子として11-cis型レチナールを結合している(図1a, b). レチナールは, タンパク質中のリジン側鎖とプロトン化シッフ塩基結合を形成すると, 吸収極大波長が紫外部から可視部にシフトする(有機溶媒中では酸を加えることにより380nmから450nm程度にシフトする). しかし, 同じ色素分子を結合しているにもかかわらず, なぜ3色の色を呈することができるのであろうか? これまでの研究により, レチナール周辺のアミノ酸残基や塩化物イオンが, レチナールの電子状態の制御に関係していることが明らかにされてきている1).
Author 古谷, 祐詞
神取, 秀樹
Author_xml – sequence: 1
  fullname: 神取, 秀樹
  organization: 名古屋工業大学大学院工学研究科・未来材料創成工学専攻
– sequence: 1
  fullname: 古谷, 祐詞
  organization: 名古屋工業大学大学院工学研究科・未来材料創成工学専攻
BookMark eNo1kD9Lw0AYxg9RsNaufgLX1Pubu4xStAoFl-7H5fLGJqRJSdqhY5tJHAQXHQQXwclFBz_QIX4Nr7QO7_MMD_xenucI7ZdVCQidENynhNOzOKtmk2XT56pPFd9DHcK4DDgl0T7qYKFowLGgh6jXNFmMKSMiElHYQae_n88_L69u9e7aD9feufbJrb9d--XWj2715lYPbn1_jA5SUzTQ23kXjS8vxoOrYHQzvB6cj4KcccwCGgpmFVjJ0ohYkzApFE6FTFIpI4IFxAnDQgCEkQGwQnESUpA49AWAJayLhlvsFJLMmqIqi6wEnVeLuvRvNdiwgXgx1xRjpTHmCgtv_nzljYRE-gRHnjTYkvJmbm5Bz-psauqlNvU8swXo3VqaKy22siH8p3Ziap0b9gcMx3GD
ContentType Journal Article
Copyright 2008 by THE BIOPHYSICAL SOCIETY OF JAPAN
Copyright_xml – notice: 2008 by THE BIOPHYSICAL SOCIETY OF JAPAN
CorporateAuthor 名古屋工業大学大学院工学研究科未来材料創成工学専攻
CorporateAuthor_xml – name: 名古屋工業大学大学院工学研究科未来材料創成工学専攻
DOI 10.2142/biophys.48.284
DatabaseTitleList
DeliveryMethod fulltext_linktorsrc
Discipline Biology
EISSN 1347-4219
EndPage 286
ExternalDocumentID ec6sebut_2008_004805_005_0284_02861700809
article_biophys_48_5_48_5_284_article_char_ja
GroupedDBID 123
2WC
ABDBF
ABJNI
ACPRK
ACUHS
ALMA_UNASSIGNED_HOLDINGS
CS3
ESX
JSF
KQ8
MOJWN
OK1
RJT
TUS
XSB
ID FETCH-LOGICAL-j3403-2653c8ec73f91cad37580f57df779105ebd3055ee69aeec584162e706142e3d3
ISSN 0582-4052
IngestDate Thu Jul 10 16:12:40 EDT 2025
Wed Sep 03 06:29:42 EDT 2025
IsDoiOpenAccess true
IsOpenAccess true
IsPeerReviewed true
IsScholarly true
Issue 5
Language Japanese
LinkModel OpenURL
MergedId FETCHMERGED-LOGICAL-j3403-2653c8ec73f91cad37580f57df779105ebd3055ee69aeec584162e706142e3d3
OpenAccessLink https://www.jstage.jst.go.jp/article/biophys/48/5/48_5_284/_article/-char/ja
PageCount 3
ParticipantIDs medicalonline_journals_ec6sebut_2008_004805_005_0284_02861700809
jstage_primary_article_biophys_48_5_48_5_284_article_char_ja
PublicationCentury 2000
PublicationDate 20080000
PublicationDateYYYYMMDD 2008-01-01
PublicationDate_xml – year: 2008
  text: 20080000
PublicationDecade 2000
PublicationTitle 生物物理
PublicationTitleAlternate 生物物理
PublicationYear 2008
Publisher 一般社団法人 日本生物物理学会
日本生物物理学会
Publisher_xml – name: 一般社団法人 日本生物物理学会
– name: 日本生物物理学会
References 1) Shichida, Y. and Imai, H. (1998) Cell. Mol. Life Sci. 54, 1299-1315.
4) Furutani, Y., Ido, K., Sasaki, M., Ogawa, M. and Kandori, H. (2007) Angew. Chem. Int. Ed. 46, 8010-8012.
8) Furutani, Y., Terakita, A., Shichida, Y. and Kandori, H. (2005) Biochemistry 44, 7988-7997.
3) Ogawa, M. and Kuroda, K. (1995) Chem. Rev. 95, 399-438.
6) Furutani, Y., Shichida Y. and Kandori, H. (2003) Biochemistry 42, 9619-9625.
2) 日本粘土学会．粘土基礎講座I，http://wwwsoc.nii.ac.jp/cssj2/seminar1/index.html.
5) Sasaki, M. and Fukuhara, T. (1997) Photochem. Photobiol. 66, 716-718.
7) Ota, T., Furutani, Y., Terakita, A., Shichida, Y. and Kandori, H. (2006) Biochemistry 45, 2845-2851.
9) Andersen, L. H., Nielsen, I. B., Kristensen, M. B., El Ghazaly, M. O., Haacke, S., Nielsen, M. B., Petersen, M. A. (2005) J. Am. Chem. Soc. 127, 12347-12350.
References_xml – reference: 9) Andersen, L. H., Nielsen, I. B., Kristensen, M. B., El Ghazaly, M. O., Haacke, S., Nielsen, M. B., Petersen, M. A. (2005) J. Am. Chem. Soc. 127, 12347-12350.
– reference: 4) Furutani, Y., Ido, K., Sasaki, M., Ogawa, M. and Kandori, H. (2007) Angew. Chem. Int. Ed. 46, 8010-8012.
– reference: 2) 日本粘土学会．粘土基礎講座I，http://wwwsoc.nii.ac.jp/cssj2/seminar1/index.html.
– reference: 5) Sasaki, M. and Fukuhara, T. (1997) Photochem. Photobiol. 66, 716-718.
– reference: 1) Shichida, Y. and Imai, H. (1998) Cell. Mol. Life Sci. 54, 1299-1315.
– reference: 3) Ogawa, M. and Kuroda, K. (1995) Chem. Rev. 95, 399-438.
– reference: 6) Furutani, Y., Shichida Y. and Kandori, H. (2003) Biochemistry 42, 9619-9625.
– reference: 8) Furutani, Y., Terakita, A., Shichida, Y. and Kandori, H. (2005) Biochemistry 44, 7988-7997.
– reference: 7) Ota, T., Furutani, Y., Terakita, A., Shichida, Y. and Kandori, H. (2006) Biochemistry 45, 2845-2851.
SSID ssib023159596
ssib000937335
ssib002670255
ssib003996564
ssib003110662
ssib002670974
ssib058494307
ssib002223875
ssib003171105
ssib006286220
ssj0032501
ssib002484301
Score 1.7426033
Snippet 「1. はじめに」 タンパク質のさまざまな機能を人工的に再現することは, 実用化をめざすだけでなく, その機能発現機構の本質を見きわめるためにも重要である. 「百聞は一見に...
SourceID medicalonline
jstage
SourceType Publisher
StartPage 284
Title 粘土でロドプシンをつくる
URI https://www.jstage.jst.go.jp/article/biophys/48/5/48_5_284/_article/-char/ja
http://mol.medicalonline.jp/library/journal/download?GoodsID=ec6sebut/2008/004805/005&name=0284-0286j
Volume 48
hasFullText 1
inHoldings 1
isFullTextHit
isPrint
ispartofPNX 生物物理, 2008, Vol.48(5), pp.284-286
journalDatabaseRights – providerCode: PRVAFT
  databaseName: Open Access Digital Library
  customDbUrl:
  eissn: 1347-4219
  dateEnd: 99991231
  omitProxy: true
  ssIdentifier: ssj0032501
  issn: 0582-4052
  databaseCode: KQ8
  dateStart: 19610101
  isFulltext: true
  titleUrlDefault: http://grweb.coalliance.org/oadl/oadl.html
  providerName: Colorado Alliance of Research Libraries
link http://utb.summon.serialssolutions.com/2.0.0/link/0/eLvHCXMwpV3NixMxFA_riiCI-InrF3vY4EFmnZ0kkwQ8OFOnLIKCUGFvQ2cmBQvuitse9Nb2JB4EL3oQvAievOjBP2gQ_w3fm2TajAi6Cm2avnnzknkvTX4vTV4I2SrjoUQ_OZC6UAGPCh7osKiC0MRVGI9gkChxo_D9B_HuI35vT-ytHbvhrVqaTort8sVv95X8i1WBBnbFXbJHsOxSKBAgD_aFFCwM6V_ZmGaSphHVimaC6h7VfZoxwIY0kU2G0eSuyyjtMtpeimja8qTMUXTU3s5dRvXdJZX6KBbL1bwpTqLkRHcyOqRqOeGHhARql2EdQZ6O0aoNVeIyiyymiaKpXvE3bFgFIIdYzZZfoGSgQik660xXqGXTohmnqWoEQwq8veZWIDYV0ClNGJYJD61Fw5zA6yaSdFMEZnrutj89I0oEDSdxIwj0n3j9qgCnAnCqHQSM7fcZl9BSXe_tBgauvB-A8Ht5e6qdAwyRVemvYxHGsoMGVDw-wDmqbVxH2N7Wie_tWk_uGHOucmET4M_bq7gHLx-DI3A8woknXH3w0MPRADKZj3sB9CnZiVvHWejhtFiiL9n5rj0_gAEojL04kgAygeINDOAl-0GGcH9ztPI7wGcQWqziOALIxSj_y5kQBri7OcqytYSNpooau9XVF-DCMXhJGP7i1BP7z6WNIOOBwMEZctp5b5uJVddZsjYeniMn7Hmuz8-TrR9f3n1__6GefaoXn-vFy3rxtp5_qxdf6_mbevaxnr2u568ukEE_G_R2A3cMSTBmPGRBFAtWKlNKNtI75bBi4GKHIyGrkZQAtoUpKgybZ0ysh8aUAv_Ij4zEqZbIsIpdJOv7B_vmEtksKiWNiQSXQ83VCEM_gmortcNHGGlPbZDb9mnzpzbUTH6kxrFB7nR0lLuu6jA3ZXxoiunEHTqLcSQEfMAbxUCCxzKA76gv_18NrpCTdj0VTlFeJeuTZ1NzDUD7pLjeNNifhMW3BA
linkProvider Colorado Alliance of Research Libraries
openUrl ctx_ver=Z39.88-2004&ctx_enc=info%3Aofi%2Fenc%3AUTF-8&rfr_id=info%3Asid%2Fsummon.serialssolutions.com&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rft.genre=article&rft.atitle=%E7%B2%98%E5%9C%9F%E3%81%A7%E3%83%AD%E3%83%89%E3%83%97%E3%82%B7%E3%83%B3%E3%82%92%E3%81%A4%E3%81%8F%E3%82%8B&rft.jtitle=%E7%94%9F%E7%89%A9%E7%89%A9%E7%90%86&rft.au=%E7%A5%9E%E5%8F%96%2C+%E7%A7%80%E6%A8%B9&rft.au=%E5%8F%A4%E8%B0%B7%2C+%E7%A5%90%E8%A9%9E&rft.date=2008&rft.pub=%E4%B8%80%E8%88%AC%E7%A4%BE%E5%9B%A3%E6%B3%95%E4%BA%BA+%E6%97%A5%E6%9C%AC%E7%94%9F%E7%89%A9%E7%89%A9%E7%90%86%E5%AD%A6%E4%BC%9A&rft.issn=0582-4052&rft.eissn=1347-4219&rft.volume=48&rft.issue=5&rft.spage=284&rft.epage=286&rft_id=info:doi/10.2142%2Fbiophys.48.284&rft.externalDocID=article_biophys_48_5_48_5_284_article_char_ja
thumbnail_l http://covers-cdn.summon.serialssolutions.com/index.aspx?isbn=/lc.gif&issn=0582-4052&client=summon
thumbnail_m http://covers-cdn.summon.serialssolutions.com/index.aspx?isbn=/mc.gif&issn=0582-4052&client=summon
thumbnail_s http://covers-cdn.summon.serialssolutions.com/index.aspx?isbn=/sc.gif&issn=0582-4052&client=summon