無機水銀投与ラット肝臓における尿素サイクル構成酵素群の変動
水銀化合物の毒性発現のひとつとして, 生体内で恒常性の維持を担う酵素系の活性低下が示唆されている1,2）. 我々は塩化第二水銀（HgCl_2 ）をラットに投与すると, 本金属の標的臓器である腎臓において, アルギニン代謝のキーエンザイムで腎臓型のアルギナーゼII（ARII）活性が著しく低下することを明らかにした3）. アルギナーゼ（AR）にはARIIの他に肝臓型のアルギナーゼI（ARI）が存在する. ARIは, 肝臓における尿素サイクルの構成酵素であり, カルバミルリン酸合成酵素I（CPSI）, オルニチントランスカルバミラーゼ（OTC）, アルギニノコハク酸合成酵素（AS）およびアルギニノコ...
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| Published in | 産業衛生学雑誌 Vol. 44; no. 1; pp. 15 - 16 |
|---|---|
| Main Authors | , , , |
| Format | Journal Article |
| Language | Japanese |
| Published |
公益社団法人 日本産業衛生学会
2002
日本産業衛生学会 |
| Online Access | Get full text |
| ISSN | 1341-0725 1349-533X |
| DOI | 10.1539/sangyoeisei.KJ00002552623 |
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| Abstract | 水銀化合物の毒性発現のひとつとして, 生体内で恒常性の維持を担う酵素系の活性低下が示唆されている1,2）. 我々は塩化第二水銀（HgCl_2 ）をラットに投与すると, 本金属の標的臓器である腎臓において, アルギニン代謝のキーエンザイムで腎臓型のアルギナーゼII（ARII）活性が著しく低下することを明らかにした3）. アルギナーゼ（AR）にはARIIの他に肝臓型のアルギナーゼI（ARI）が存在する. ARIは, 肝臓における尿素サイクルの構成酵素であり, カルバミルリン酸合成酵素I（CPSI）, オルニチントランスカルバミラーゼ（OTC）, アルギニノコハク酸合成酵素（AS）およびアルギニノコハク酸リアーゼ（AL）とともに, アンモニアの解毒に働いている酵素である4,5）. 無機水銀の毒性は腎臓に強く現れることを特徴としているが, 肝臓への影響については詳細な解析は成されていない. そこで本研究では, 無機水銀による肝臓中アルギニン代謝系の変動を明らかにする目的で, ARIの活性, ARIおよび他の尿素サイクル構成酵素群の酵素タンパク質レベルに及ぼすHgCl_2 の影響について検討した. |
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| AbstractList | 水銀化合物の毒性発現のひとつとして, 生体内で恒常性の維持を担う酵素系の活性低下が示唆されている1,2）. 我々は塩化第二水銀（HgCl_2 ）をラットに投与すると, 本金属の標的臓器である腎臓において, アルギニン代謝のキーエンザイムで腎臓型のアルギナーゼII（ARII）活性が著しく低下することを明らかにした3）. アルギナーゼ（AR）にはARIIの他に肝臓型のアルギナーゼI（ARI）が存在する. ARIは, 肝臓における尿素サイクルの構成酵素であり, カルバミルリン酸合成酵素I（CPSI）, オルニチントランスカルバミラーゼ（OTC）, アルギニノコハク酸合成酵素（AS）およびアルギニノコハク酸リアーゼ（AL）とともに, アンモニアの解毒に働いている酵素である4,5）. 無機水銀の毒性は腎臓に強く現れることを特徴としているが, 肝臓への影響については詳細な解析は成されていない. そこで本研究では, 無機水銀による肝臓中アルギニン代謝系の変動を明らかにする目的で, ARIの活性, ARIおよび他の尿素サイクル構成酵素群の酵素タンパク質レベルに及ぼすHgCl_2 の影響について検討した. |
| Author | 下條, 信弘 熊谷, 嘉人 遠藤, 亜希子 菊島, 真 |
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| EISSN | 1349-533X |
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| References | 8) IKEMOTO M. Liver-type arginase is a highly sensitive marker for hepatocellular damage in rats. Clin Chem. (2001) vol.47, p.946-948. 1) HUGHES WH. A physicochemical rationale for the biological activity of mercury and its compound. Ann NY Acad Sci. (1957) vol.65, p.454-460. 11) TABUCHI S. regulation of genes for inducible nitric oxide synthase and urea cycle enzymes in rat liver in endotoxin shock. Biochem Biophys Res Commun. (2000) vol.268, p.221-224. 6) MORI M. Structure and expression of genes for urea cycle enzymes. Contrib Nephrol. (1991) vol.92, p.218-223. 2) MEIJER AJ. Nitrogen metabolism and ornithine cycle function. Physiol. Rev.. (1990) vol.70, p.701-748. 7) BRUSILOW SW. Urea cycle disorders: diagnosis, pathophysiology, and therapy. Adv Pediatr. (1996) vol.43, p.127-170. 9) CLARKSON TW. The pharmacology of mercury compounds. Annu. Rev. Pharmacol.. (1972) vol.12, p.375-406. doi:10.1146/annurev.pa.12.040172.002111 10) TAKIGUCHI M. Transcriptional regulation of genes for ornithine cycle enzymes. Biochem. J.. (1995) vol.312, p.649-659. 12) 神田 洋紀. ほか. 無機水銀投与によるラット腎臓中一酸化窒素合成酵素とアルギナーゼII活性の異なる変動. 産業衛生学雑誌. 公益社団法人日本産業衛生学会. (1998) vol.40, no.5, p.212-213. http://search.jamas.or.jp/link/ui/1999077586 3) MORRIS S. M. Jr. Regulation of enzymes of urea and arginine synthesis. Annu. Rev. Nutr. (1992) vol.12, p.81-101. 4) SLYKE DDV. Gasometric and Photometric measurement of arginase activity. J Biol Chem. (1946) vol.165, p.293-309. 5) 菊島真. 無機水銀投与によるラット腎臓中アルギナーゼIIおよびMn-スーパーオキシドジスムターゼ活性低下における異なるメカニズム. 日衛誌. (1998) vol.53, p.295. |
| References_xml | – reference: 2) MEIJER AJ. Nitrogen metabolism and ornithine cycle function. Physiol. Rev.. (1990) vol.70, p.701-748. – reference: 3) MORRIS S. M. Jr. Regulation of enzymes of urea and arginine synthesis. Annu. Rev. Nutr. (1992) vol.12, p.81-101. – reference: 4) SLYKE DDV. Gasometric and Photometric measurement of arginase activity. J Biol Chem. (1946) vol.165, p.293-309. – reference: 8) IKEMOTO M. Liver-type arginase is a highly sensitive marker for hepatocellular damage in rats. Clin Chem. (2001) vol.47, p.946-948. – reference: 9) CLARKSON TW. The pharmacology of mercury compounds. Annu. Rev. Pharmacol.. (1972) vol.12, p.375-406. doi:10.1146/annurev.pa.12.040172.002111 – reference: 10) TAKIGUCHI M. Transcriptional regulation of genes for ornithine cycle enzymes. Biochem. J.. (1995) vol.312, p.649-659. – reference: 7) BRUSILOW SW. Urea cycle disorders: diagnosis, pathophysiology, and therapy. Adv Pediatr. (1996) vol.43, p.127-170. – reference: 1) HUGHES WH. A physicochemical rationale for the biological activity of mercury and its compound. Ann NY Acad Sci. (1957) vol.65, p.454-460. – reference: 5) 菊島真. 無機水銀投与によるラット腎臓中アルギナーゼIIおよびMn-スーパーオキシドジスムターゼ活性低下における異なるメカニズム. 日衛誌. (1998) vol.53, p.295. – reference: 6) MORI M. Structure and expression of genes for urea cycle enzymes. Contrib Nephrol. (1991) vol.92, p.218-223. – reference: 11) TABUCHI S. regulation of genes for inducible nitric oxide synthase and urea cycle enzymes in rat liver in endotoxin shock. Biochem Biophys Res Commun. (2000) vol.268, p.221-224. – reference: 12) 神田 洋紀. ほか. 無機水銀投与によるラット腎臓中一酸化窒素合成酵素とアルギナーゼII活性の異なる変動. 産業衛生学雑誌. 公益社団法人日本産業衛生学会. (1998) vol.40, no.5, p.212-213. http://search.jamas.or.jp/link/ui/1999077586 |
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