枯草芽孢杆菌双精氨酸转运系统TatAy蛋白的溶液结构

存在于细菌和植物叶绿体中的双精氨酸(Tat)蛋白质转运系统能将底物蛋白以折叠的状态进行跨膜转运。该系统中的单次跨膜膜蛋白 TatA 通过自身寡聚形成转运底物蛋白的通道。该文应用液体核磁共振方法解析了枯草芽孢杆菌 TatAy蛋白在十二烷基胆碱磷酸胶束中的结构,它是由一个跨膜螺旋(TMH)和一个两亲性螺旋(APH)构成的L型结构。通过与已经报道的枯草芽孢杆菌TatAd蛋白的结构比较,该文能够鉴定出参与维持L型构象的重要氨基酸残基,并指出了TatA蛋白家族中若干较为保守的结构特征。在此基础上,该文讨论了保守残基在 TatA 通道形成过程中可能发挥的作用。...

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Published in波谱学杂志 Vol. 32; no. 2; pp. 291 - 307
Main Author 胡蕴菲 何鹏 吴宇杰 金长文
Format Journal Article
LanguageChinese
Published 北京大学 化学与分子工程学院,北京100871%北京大学 北京核磁共振中心,北京100871 2015
北京大学 北京核磁共振中心,北京100871
北京大学北京分子国家实验室,北京100871
北京大学生命科学学院,北京100871
北京大学生命科学学院,北京100871%北京大学 北京核磁共振中心,北京100871
北京大学 化学与分子工程学院,北京100871
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ISSN1000-4556
DOI10.11938/cjmr20150212

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Summary:存在于细菌和植物叶绿体中的双精氨酸(Tat)蛋白质转运系统能将底物蛋白以折叠的状态进行跨膜转运。该系统中的单次跨膜膜蛋白 TatA 通过自身寡聚形成转运底物蛋白的通道。该文应用液体核磁共振方法解析了枯草芽孢杆菌 TatAy蛋白在十二烷基胆碱磷酸胶束中的结构,它是由一个跨膜螺旋(TMH)和一个两亲性螺旋(APH)构成的L型结构。通过与已经报道的枯草芽孢杆菌TatAd蛋白的结构比较,该文能够鉴定出参与维持L型构象的重要氨基酸残基,并指出了TatA蛋白家族中若干较为保守的结构特征。在此基础上,该文讨论了保守残基在 TatA 通道形成过程中可能发挥的作用。
Bibliography:HU Yun-fei, HE Peng, WU Yu-jie, JIN Chang-wen (1. Beijing Nuclear Magnetic Resonance Center, Peking University, Beijing 100871; 2. College of Chemistry and Molecular Engineering, Peking University, Beijing 100871 ; 3. College of Life Sciences, Peking University, Beijing 100871; 4. Beijing National Laboratory for Molecular Sciences, Peking University, Beijing 100871)
The twin-arginine transport (Tat) systems in bacteria and plant chloroplasts translocate cargo proteins across cellular membranes in their folded states. The single-pass transmembrane protein TatA forms the protein translocation channel via self-oligomerization. Herein, we present the structure ofBacillus subtilis TatAy protein in dodecylphosphocholine micelles determined by solution NMR method. TatAy adopts an L-shaped conformation formed by a transmembrane helix (TMH) and an amphipathic helix (APH). Structural comparison of TatAy protein with the previously reportedB. subtilis TatAd protein highlights essential residues at the hinge region for ma
ISSN:1000-4556
DOI:10.11938/cjmr20150212