EGCG与β-伴大豆球蛋白/大豆球蛋白相互作用对蛋白质结构的影响 - 黄国; 田泽鹏; 薛丽莹; 陈骐; 王迪; 衣艳娇; 李萌; 孙书境; 隋晓楠 (食品科学, 2022)
TS201.2; 采用荧光光谱、紫外-可见光谱、傅里叶变换红外光谱和分子对接方法,研究中性条件下β-伴大豆球蛋白(β-conglycinin,7S)、大豆球蛋白(glycinin,11S)与表没食子儿茶素没食子酸酯((-)-epigallocatechin-3-gallate,EGCG)的相互作用.结果表明,在中性条件下EGCG与7S/11S蛋白之间存在相互作用,并诱导了氨基酸残基微环境发生变化.EGCG通过动态和静态方式猝灭7S/11S蛋白内源荧光.与7S蛋白相比,EGCG对11S蛋白的亲和力更高.EGCG与7S/11S蛋白的反应自发进行,两者主要通过氢键和范德华力形成物质的量比1∶1的复合物.EGCG能够降低7S/11S蛋白的表面疏水性,并随着EGCG浓度的增加,11S蛋白变化更加明显.傅里叶变换红外光谱和分子对接研究表明除氢键外,疏水相互作用也参与了复合物的形成.EGCG结合导致7S/11S蛋白二级结构发生不同变化,使蛋白质发生解折叠.