酵母ツーハイブリッド法を用いた TMEM48と結合する精巣タンパク質のスクリーニング
Tmem48は、配偶子形成および中軸骨格に異常を呈するミュータントマウスであるsksマウスの原因となる、核膜孔複合体を構成する核膜タンパク質の遺伝子である。sksマウスでは、Tmem48に生じた塩基置換により、本遺伝子が機能しなくなることにより、減数分裂が正常に進行せずに精子形成に顕著な異常を生じることから、TMEM48を介した核膜孔複合体の機能はほ乳類の配偶子形成に不可欠であることが示唆されている。そこで本研究では、酵母ツーハイブリッド法を用いて、マウス精巣で発現しているタンパク質の中から、TMEM48と結合する可能性のあるタンパク質を同定することで、ほ乳類の配偶子形成に重要な役割を持つ可能...
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| Published in | 動物遺伝育種研究 Vol. 41; no. 2; pp. 77 - 86 |
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| Main Authors | , , , |
| Format | Journal Article |
| Language | Japanese |
| Published |
日本動物遺伝育種学会
2013
|
| Subjects | |
| Online Access | Get full text |
| ISSN | 1345-9961 1884-3883 |
| DOI | 10.5924/abgri.41.77 |
Cover
| Abstract | Tmem48は、配偶子形成および中軸骨格に異常を呈するミュータントマウスであるsksマウスの原因となる、核膜孔複合体を構成する核膜タンパク質の遺伝子である。sksマウスでは、Tmem48に生じた塩基置換により、本遺伝子が機能しなくなることにより、減数分裂が正常に進行せずに精子形成に顕著な異常を生じることから、TMEM48を介した核膜孔複合体の機能はほ乳類の配偶子形成に不可欠であることが示唆されている。そこで本研究では、酵母ツーハイブリッド法を用いて、マウス精巣で発現しているタンパク質の中から、TMEM48と結合する可能性のあるタンパク質を同定することで、ほ乳類の配偶子形成に重要な役割を持つ可能性のあるタンパク質を同定することを試みた。スクリーニングの結果、精巣で発現し、TMEM48と相互作用することが示唆される計31のタンパク質の遺伝子が同定された。これらの遺伝子のマウスの各種臓器での発現を調べたところ、Dynll2、Pabpc2、Spink2、Txnl4bが精巣特異的に発現していることが確認された。さらに、生後最初にすべての精細管で同調した精子形成が進行するファーストウェーブ精子形成の各時期におけるこれらの遺伝子の発現を調べたところ、これらの遺伝子はそれぞれ、精子形成過程での減数分裂の特異的な時期に発現してことが明らかとなった。以上のことから、これらの遺伝子のタンパク質は、生殖細胞内においてTMEM48と相互作用し、ほ乳類の配偶子形成過程に重要な役割を果たしている可能性が示唆された。 |
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| AbstractList | Tmem48は、配偶子形成および中軸骨格に異常を呈するミュータントマウスであるsksマウスの原因となる、核膜孔複合体を構成する核膜タンパク質の遺伝子である。sksマウスでは、Tmem48に生じた塩基置換により、本遺伝子が機能しなくなることにより、減数分裂が正常に進行せずに精子形成に顕著な異常を生じることから、TMEM48を介した核膜孔複合体の機能はほ乳類の配偶子形成に不可欠であることが示唆されている。そこで本研究では、酵母ツーハイブリッド法を用いて、マウス精巣で発現しているタンパク質の中から、TMEM48と結合する可能性のあるタンパク質を同定することで、ほ乳類の配偶子形成に重要な役割を持つ可能性のあるタンパク質を同定することを試みた。スクリーニングの結果、精巣で発現し、TMEM48と相互作用することが示唆される計31のタンパク質の遺伝子が同定された。これらの遺伝子のマウスの各種臓器での発現を調べたところ、Dynll2、Pabpc2、Spink2、Txnl4bが精巣特異的に発現していることが確認された。さらに、生後最初にすべての精細管で同調した精子形成が進行するファーストウェーブ精子形成の各時期におけるこれらの遺伝子の発現を調べたところ、これらの遺伝子はそれぞれ、精子形成過程での減数分裂の特異的な時期に発現してことが明らかとなった。以上のことから、これらの遺伝子のタンパク質は、生殖細胞内においてTMEM48と相互作用し、ほ乳類の配偶子形成過程に重要な役割を果たしている可能性が示唆された。 「要約」 Tmem48は, 配偶子形成および中軸骨格に異常を呈するミュータントマウスであるsksマウスの原因となる, 核膜孔複合体を構成する核膜タンパク質の遺伝子である. sksマウスでは, Tmem48に生じた塩基置換により, 本遺伝子が機能しなくなることにより, 減数分裂が正常に進行せずに精子形成に顕著な異常を生じることから, TMEM48を介した核膜孔複合体の機能はほ乳類の配偶子形成に不可欠であることが示唆されている. そこで本研究では, 酵母ツーハイブリッド法を用いて, マウス精巣で発現しているタンパク質の中から, TMEM48と結合する可能性のあるタンパク質を同定することで, ほ乳類の配偶子形成に重要な役割を持つ可能性のあるタンパク質を同定することを試みた. スクリーニングの結果, 精巣で発現し, TMEM48と相互作用することが示唆される計31のタンパク質の遺伝子が同定された. これらの遺伝子のマウスの各種臓器での発現を調べたところ, Dynll2, Pabpc2, Spink2, Txnl4bが精巣特異的に発現していることが確認された. さらに, 生後最初にすべての精細管で同調した精子形成が進行するファーストウェーブ精子形成の各時期におけるこれらの遺伝子の発現を調べたところ, これらの遺伝子はそれぞれ, 精子形成過程での減数分裂の特異的な時期に発現してことが明らかとなった. 以上のことから, これらの遺伝子のタンパク質は, 生殖細胞内においてTMEM48と相互作用し, ほ乳類の配偶子形成過程に重要な役割を果たしている可能性が示唆された. |
| Author | 梶田, 晋平 秋山, 耕陽 辻, 岳人 国枝, 哲夫 |
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The Saccharomyces cerevisiae spindle pole body (SPB) component Nbp1p is required for SPB membrane insertion and interacts with the integral membrane proteins Ndc1p and Mps2p. Mol Biol Cell, 17: 1959-1970. Handel MA, Lane PW, Schroeder AC, Davisson MT. 1988. New mutation causing sterility in the mouse. Gamete Res, 21: 409-423. Yamazumi Y, Kamiya A, Nishida A, Nishihara A, Iemura S, Natsume T, Akiyama T. 2009. The transmembrane nucleoporin NDC1 is required for targeting of ALADIN to nuclear pore complexes. Biochem Biophys Res Commun, 389: 100-104. Vaquerizas JM, Suyama R, Kind J, Miura K, Luscombe NM, Akhtar A. 2010. Nuclear pore proteins nup153 and megator define transcriptionally active regions in the Drosophila genome. PLoS Genet. 6: e1000846. Akiyama K, Noguchi J, Hirose M, Kajita S, Katayama K, Khalaj M, Tsuji T, Fairfield H, Byers C, Reinholdt L, Ogura A, Kunieda T. 2013. A mutation in the nuclear pore complex gene Tmem48 causes gametogenesis defects in skeletal fusions with sterility (sks) mice. J Biol Chem. 288: 31830-31841. Lupu F, Alves A, Anderson K, Doye V, Lacy E. 2008. Nuclear pore composition regulates neural stem/ progenitor cell differentiation in the mouse embryo. Dev Cell. 14: 831-842. Keegan L, Gill G, Ptashne M. 1986. Separation of DNA binding from the transcription-activating function of a eukaryotic regulatory protein. Science, 231: 699-704. Kind B, Koehler K, Lorenz M, Huebner A. 2009. The nuclear pore complex protein ALADIN is anchored via NDC1 but not via POM121 and GP210 in the nuclear envelope. Biochem Biophys Res Commun, 390: 205-210. Stavru F, Hülsmann BB, Spang A, Hartmann E, Cordes VC, Görlich D. 2006. NDC1: a crucial membrane-integral nucleoporin of metazoan nuclear pore complexes. J Cell Biol, 509-519. Casolari JM, Brown CR, Komili S, West J, Hieronymus H, Silver PA. 2004. 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Nakamura M, Masuda H, Horii J, Kuma K, Yokoyama N, Ohba T, Nishitani H, Miyata T, Tanaka M, Nishimoto T. 1998. When overexpressed, a novel centrosomal protein, RanBPM, causes ectopic microtubule nucleation similar to gamma-tubulin. J Cell Biol. 143: 1041-1052. Capelson M, Liang Y, Schulte R, Mair W, Wagner U, Hetzer MW. 2010. Chromatin-bound nuclear pore components regulate gene expression in higher eukaryotes. Cell. 140: 372-383. Cronshaw JM, Krutchinsky AN, Zhang W, Chait BT, Matunis MJ. 2002. Proteomic analysis of the mammalian nuclear pore complex. J Cell Biol, 158: 915-927. Ma J, Ptashne M. 1987, A new class of yeast transcriptional activators. Cell. 51: 113-119. Berggård T, Linse S, James P. 2007. Methods for the detection and analysis of protein-protein interactions. Proteomics, 7: 2833-2842. Sun X, Zhang H, Wang D, Ma D, Shen Y, Shang Y. 2004. DLP, a novel Dim1 family protein implicated in pre-mRNA splicing and cell cycle progression. J Biol Chem. 279: 32839-32847. Onischenko E, Stanton LH, Madrid AS, Kieselbach T, Weis K. 2009. Role of the Ndc1 interaction network in yeast nuclear pore complex assembly and maintenance. J Cell Biol, 185: 475-491. Imamoto N. 2000. Diversity in nucleocytoplasmic transport pathways. Cell Struct Funct, 25: 207-216. Zhang X, Chen S, Yoo S, Chakrabarti S, Zhang T, Ke T, Oberti C, Yong SL, Fang F, Li L, de la Fuente R, Wang L, Chen Q, Wang QK. 2008. Mutation in nuclear pore component NUP155 leads to atrial fibrillation and early sudden cardiac death. Cell, 135: 1017-1027. Kalverda B, Pickersgill H, Shloma VV, Fornerod M. 2010. Nucleoporins directly stimulate expression of developmental and cell-cycle genes inside the nucleoplasm. Cell. 140: 360-371. Mansfeld J, Güttinger S, Hawryluk-Gara LA, Panté N, Mall M, Galy V, Haselmann U, Mühlhäusser P, Wozniak RW, Mattaj IW, Kutay U, Antonin W. 2006. The conserved transmembrane nucleoporin NDC1 is required for nuclear pore complex assembly in vertebrate cells. Mol Cell. 22: 93-103. Lau CK, Delmar VA, Forbes DJ. 2006. Topology of yeast Ndc1p: predictions for the human NDC1/NET3 homologue. Anat Rec A Discov Mol Cell Evol Biol, 288: 681-694. Fields S, Song O. 1989. A novel genetic system to detect protein-protein interactions. Nature, 340: 245-246. |
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| StartPage | 77 |
| SubjectTerms | 核膜孔複合体 減数分裂 精子形成 |
| Title | 酵母ツーハイブリッド法を用いた TMEM48と結合する精巣タンパク質のスクリーニング |
| URI | https://www.jstage.jst.go.jp/article/abgri/41/2/41_77/_article/-char/ja http://mol.medicalonline.jp/library/journal/download?GoodsID=dj4anige/2013/004102/002&name=0077-0086j |
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