キウイフルーツ「香粋」のプロテアーゼ活性とゼラチンのゲル化に対する影響
日本国内で入手した13品種のキウイフルーツを用い, 果汁によるゼラチン分解作用を評価した結果, ホート16Aおよび香粋において, ゼラチン分解作用が顕著に小さいことが示された.これらの中で, 緑色果肉品種である香粋について, 果汁中のプロテアーゼ活性を測定したところ, ヘイワードの6%以下であることが判明した.そのため, 生の香粋果肉をスライスあるいはピューレーとして加えても, ゼラチンゼリーを作製することが可能であった.香粋ピューレーを50%加えたゼラチンゼリーでは, そのプロテアーゼの影響により, ゼリーが若干軟らかくなったものの, ゲル強度の低下率は4～10%に止まった.これらの結果より...
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| Published in | 日本家政学会誌 Vol. 53; no. 10; pp. 1001 - 1007 |
|---|---|
| Main Author | |
| Format | Journal Article |
| Language | English Japanese |
| Published |
一般社団法人 日本家政学会
2002
|
| Subjects | |
| Online Access | Get full text |
| ISSN | 0913-5227 1882-0352 |
| DOI | 10.11428/jhej1987.53.1001 |
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| Abstract | 日本国内で入手した13品種のキウイフルーツを用い, 果汁によるゼラチン分解作用を評価した結果, ホート16Aおよび香粋において, ゼラチン分解作用が顕著に小さいことが示された.これらの中で, 緑色果肉品種である香粋について, 果汁中のプロテアーゼ活性を測定したところ, ヘイワードの6%以下であることが判明した.そのため, 生の香粋果肉をスライスあるいはピューレーとして加えても, ゼラチンゼリーを作製することが可能であった.香粋ピューレーを50%加えたゼラチンゼリーでは, そのプロテアーゼの影響により, ゼリーが若干軟らかくなったものの, ゲル強度の低下率は4～10%に止まった.これらの結果より香粋は, 従来の主要品種であるヘイワードとは異なった調理・加工への応用が可能であると考えられた. |
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| AbstractList | 日本国内で入手した13品種のキウイフルーツを用い, 果汁によるゼラチン分解作用を評価した結果, ホート16Aおよび香粋において, ゼラチン分解作用が顕著に小さいことが示された.これらの中で, 緑色果肉品種である香粋について, 果汁中のプロテアーゼ活性を測定したところ, ヘイワードの6%以下であることが判明した.そのため, 生の香粋果肉をスライスあるいはピューレーとして加えても, ゼラチンゼリーを作製することが可能であった.香粋ピューレーを50%加えたゼラチンゼリーでは, そのプロテアーゼの影響により, ゼリーが若干軟らかくなったものの, ゲル強度の低下率は4～10%に止まった.これらの結果より香粋は, 従来の主要品種であるヘイワードとは異なった調理・加工への応用が可能であると考えられた. |
| Author | 西山, 一朗 |
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| EISSN | 1882-0352 |
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| References | 5) Laemmli, U. K. : Cleavage of Structural Proteins during the Assembly of the Head of Bacteriophage T4, Nature, 227,680-685 (1970 7) Lowry, O. H., Rosebrough, N. J., Farr, A. L., and Randall, R. J. : Protein Measurement with the Folin Phenol Reagent, J. Biol. Chem., 193,265-275 (1951 9) Filippova, I. Y., Lysogorskaya, E. N., Oksennoit, E. S., Rudenskaya, G. N., and Stepanov, V. M. : L-Pyroglutamyl-L-phenylalanyl-L-leucine p-nitroanilide-A Chromogenic Substrate for Thiol Proteinase Assay, Anal. Biochem., 143,293-297 (1984 2) McDowall, M. A. : Anionic Proteinase from Actinidia chinensis Preparation and Properties of the Crystalline Enzyme, Eur. J. Biochem., 14,214-221 (1970 8) 西山一朗 : 精製アクチニジンによる筋原線維タンパク質分解作用のpH依存性, 家政誌, 52, 1083-1089 (2001 4) Funaki, J., Yano, M., Abe, K., and Arai, S. : Inhibiting the Activity of Actinidin by Oryzacystatin for the Application of Fresh Kiwifruit to Gelatin-Based Foods, J. Food Biochem., 19,355-365 (1996 13) Carne, A., and Moore, C. H. : The Amino Acid Sequence of the Tryptic Peptides from Actinidin, a Proteolytic Enzyme from the Fruit of Actinidia chinensis, Biochem. J., 173, 73-83 (1978 3) 和辻敏子, 宮本悌次郎 : ゼラチンゼリー形成に及ぼすキウイフルーツプロテアーゼ阻害剤の影響, 調理科学, 22,317-321 (1989 12) 西山一朗 : キウイフルーツ果汁のタンパク質分解作用-Hayward種とHort 16 A 種の比較-, 家政誌, 51,621-626 (2000 10) 和辻敏子, 茶珍和雄, 宮崎正則 : キウイフルーツ可溶性タンパク質の電気泳動パターン及びプロテアーゼ活性.日食工誌, 39,966-971 (1992 1) Arcus, A. C. : Proteolytic Enzyme of Actinidia chinensis, Biochim. Biophys. Acta, 33,242-244 (1959 6) Brocklehurst, K., Baines, B., and Malthouse, P. G. : Differences in the Interactions of the Catalytic Groups of the Active Centres of Actinidin and Papain, Bi6chem. J., 197,739-746 (1981 11) Boyes, S., Strbi, P., and Marsh, H. : Actinidin Levels in Fruit of Actinidia Species and Some Actinidia arguta Rootstock-Scion Combinations, Lebensm. Wiss. Technol., 30,379-389 (1997 |
| References_xml | – reference: 4) Funaki, J., Yano, M., Abe, K., and Arai, S. : Inhibiting the Activity of Actinidin by Oryzacystatin for the Application of Fresh Kiwifruit to Gelatin-Based Foods, J. Food Biochem., 19,355-365 (1996) – reference: 10) 和辻敏子, 茶珍和雄, 宮崎正則 : キウイフルーツ可溶性タンパク質の電気泳動パターン及びプロテアーゼ活性.日食工誌, 39,966-971 (1992) – reference: 8) 西山一朗 : 精製アクチニジンによる筋原線維タンパク質分解作用のpH依存性, 家政誌, 52, 1083-1089 (2001) – reference: 7) Lowry, O. H., Rosebrough, N. J., Farr, A. L., and Randall, R. J. : Protein Measurement with the Folin Phenol Reagent, J. Biol. Chem., 193,265-275 (1951) – reference: 5) Laemmli, U. K. : Cleavage of Structural Proteins during the Assembly of the Head of Bacteriophage T4, Nature, 227,680-685 (1970) – reference: 9) Filippova, I. Y., Lysogorskaya, E. N., Oksennoit, E. S., Rudenskaya, G. N., and Stepanov, V. M. : L-Pyroglutamyl-L-phenylalanyl-L-leucine p-nitroanilide-A Chromogenic Substrate for Thiol Proteinase Assay, Anal. Biochem., 143,293-297 (1984) – reference: 11) Boyes, S., Strbi, P., and Marsh, H. : Actinidin Levels in Fruit of Actinidia Species and Some Actinidia arguta Rootstock-Scion Combinations, Lebensm. Wiss. Technol., 30,379-389 (1997) – reference: 6) Brocklehurst, K., Baines, B., and Malthouse, P. G. : Differences in the Interactions of the Catalytic Groups of the Active Centres of Actinidin and Papain, Bi6chem. J., 197,739-746 (1981) – reference: 13) Carne, A., and Moore, C. H. : The Amino Acid Sequence of the Tryptic Peptides from Actinidin, a Proteolytic Enzyme from the Fruit of Actinidia chinensis, Biochem. J., 173, 73-83 (1978) – reference: 1) Arcus, A. C. : Proteolytic Enzyme of Actinidia chinensis, Biochim. Biophys. Acta, 33,242-244 (1959) – reference: 2) McDowall, M. A. : Anionic Proteinase from Actinidia chinensis Preparation and Properties of the Crystalline Enzyme, Eur. J. Biochem., 14,214-221 (1970) – reference: 12) 西山一朗 : キウイフルーツ果汁のタンパク質分解作用-Hayward種とHort 16 A 種の比較-, 家政誌, 51,621-626 (2000) – reference: 3) 和辻敏子, 宮本悌次郎 : ゼラチンゼリー形成に及ぼすキウイフルーツプロテアーゼ阻害剤の影響, 調理科学, 22,317-321 (1989) |
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| Title | キウイフルーツ「香粋」のプロテアーゼ活性とゼラチンのゲル化に対する影響 |
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