食道癌リンパ節転移の機序 上皮増殖因子受容体と細胞間接着因子
細胞間接着分子 (E型カドヘリン) とその細胞膜裏打ち蛋白 (α-カテニン) の機能異常が癌の浸潤や転移に関係することが知られている. 食道癌においてもE型カドヘリン, α-カテニンの減弱発現がリンパ節転移に良く相関することを報告してきた. 一方, 上皮増殖因子受容体 (EGF-R) の強発現する食道癌にリンパ節転移が高頻度にみられることが知られている. 本稿ではEGF-Rのリガンドである上皮増殖因子 (EGF) がE型カドヘリンに形態ならびに機能の変化をもたらし, 浸潤性を獲得することをin vitroの実験で明らかにした. さらに, このEGF-Rを介する刺激が細胞膜裏打ち蛋白であるβ-カ...
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| Published in | 日本消化器外科学会雑誌 Vol. 29; no. 4; pp. 858 - 862 |
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| Main Authors | , , , , , , |
| Format | Journal Article |
| Language | Japanese |
| Published |
一般社団法人 日本消化器外科学会
1996
|
| Online Access | Get full text |
| ISSN | 0386-9768 1348-9372 |
| DOI | 10.5833/jjgs.29.858 |
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| Abstract | 細胞間接着分子 (E型カドヘリン) とその細胞膜裏打ち蛋白 (α-カテニン) の機能異常が癌の浸潤や転移に関係することが知られている. 食道癌においてもE型カドヘリン, α-カテニンの減弱発現がリンパ節転移に良く相関することを報告してきた. 一方, 上皮増殖因子受容体 (EGF-R) の強発現する食道癌にリンパ節転移が高頻度にみられることが知られている. 本稿ではEGF-Rのリガンドである上皮増殖因子 (EGF) がE型カドヘリンに形態ならびに機能の変化をもたらし, 浸潤性を獲得することをin vitroの実験で明らかにした. さらに, このEGF-Rを介する刺激が細胞膜裏打ち蛋白であるβ-カテニンのチロシン燐酸化を引き起こし, E型カドヘリンの機能に影響を与えること示唆する結果を得た. また, ヒト食道癌切除標本の免疫組織染色においてEGF-Rの発現する癌巣にはE型カドヘリンが発現せず, EGF-Rの発現しない癌巣にはE型カドヘリンが発現する現象が認められ, おのおの独立した因子と考えられていた両者が密接な関係にあることをしめしていた. 以上のことからEGF, EGF-R系を介したシグナル伝達がβ-カテニンのチロシン燐酸化を将来し, 細胞間接着に変化を来たし, その結果癌細胞が母細胞集団から解離することがリンパ節転移を起す一つの機序であることが考えられた. |
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| AbstractList | 細胞間接着分子 (E型カドヘリン) とその細胞膜裏打ち蛋白 (α-カテニン) の機能異常が癌の浸潤や転移に関係することが知られている. 食道癌においてもE型カドヘリン, α-カテニンの減弱発現がリンパ節転移に良く相関することを報告してきた. 一方, 上皮増殖因子受容体 (EGF-R) の強発現する食道癌にリンパ節転移が高頻度にみられることが知られている. 本稿ではEGF-Rのリガンドである上皮増殖因子 (EGF) がE型カドヘリンに形態ならびに機能の変化をもたらし, 浸潤性を獲得することをin vitroの実験で明らかにした. さらに, このEGF-Rを介する刺激が細胞膜裏打ち蛋白であるβ-カテニンのチロシン燐酸化を引き起こし, E型カドヘリンの機能に影響を与えること示唆する結果を得た. また, ヒト食道癌切除標本の免疫組織染色においてEGF-Rの発現する癌巣にはE型カドヘリンが発現せず, EGF-Rの発現しない癌巣にはE型カドヘリンが発現する現象が認められ, おのおの独立した因子と考えられていた両者が密接な関係にあることをしめしていた. 以上のことからEGF, EGF-R系を介したシグナル伝達がβ-カテニンのチロシン燐酸化を将来し, 細胞間接着に変化を来たし, その結果癌細胞が母細胞集団から解離することがリンパ節転移を起す一つの機序であることが考えられた. |
| Author | 井上, 雅智 門田, 守人 門脇, 隆敏 塩崎, 均 田村, 茂行 土岐, 祐一郎 木村, 豊 |
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| References | 7) Shimoyama Y, Hirohashi S: Expression of Eand P-cadherin in gastric cacinomas. Cancer Res 51: 2185-2192, 1991 10) Nagafuchi A, Takeichi M, Tsukita S: The 102 kd cadherin-associated protein: Similarity to vinculin and posttranscriptional regulation of expression. Cell 65: 849-857, 1991 12) Iihara K, Shiozaki H, Tahara H et al: Prognostic significance of transforming growth factor α in human esophageal carcinomas; implication for the autocrine proliferation. Cancer 71: 2902-2909, 1993 13) Matsuyoshi N, Hamaguchi M, Taniguchi S et al: Cadherin-mediated cell-cell adhesion is perturbed by v-src tyrosine phosphorylation in metastatic fibroblasts. J Cell Biol 118: 703-714, 1992 16) Rubinfeld B, Souza B, Albert B et al: Association of the APC gene product with beta-catenin. Science 262: 1731-1734, 1993 3) Oka H, Shiozaki H, Kobayashi K et al: Immunohistochemical evaluation of E-cadherin adhesion molecule expression in human gastric cancer. Virchows Arch Abt A Pathol Anat 421: 149-156, 1992 14) Fukuyama R, Simizu N: Detection of epidermal growth factor receptors and E-cadherin in the basolateral membrance of A431 cells by laser scanning florescence microscopy. Jpn J Cancer Res 82: 8-11, 1991 6) Umbas R, Schalken JA, Aalders TW et al: Expression of the cellular adhesion molecule E-cadherin is reduced or absen in high-grade prostate cancer. Cancer Res 52: 5104-5109, 1992 1) Takeichi M: Cadherin cell adhesion receptors as a morphogenetic regulator. Science 251: 1451-1455, 1991 5) Schipper JH, Fixen UH, Behrens J et al: E-cadherin expression in squamous cell carcinomas of head and neck: Inverse correlation with tumor dedifferentiation and lymph node metastasis. Cancer Res 51: 6328-6337, 1991 11) Herrenknecht K, Ozawa M, Eckerskorn C et al: The uvomorulin-anchorage protein α-catenin is a vinculin homologue. Proc Natl Acad Sci USA 88: 9156-9160, 1991 17) Su LK, Vogelstein B, Kinzler KW: Associatin of the APC tumor suppressor protein with catenins. Science 262: 1734-1737, 1993 9) Ozawa M, Ringwald M, Kemler R: Uvomorulin-catenin complex formation is regulated by a specific domain in the cytoplasmic region of the cell adhesion molecule. Proc Natl Acad Sci USA 87: 4246-4250, 1990 2) Shiozaki H, Tahara H, Oka H et al: Expression of immuno-reactive E-cadherin adhesion molecules in human cancers. Am J Pathol 139: 17-23, 1991 8) Nagafuchi A, Takeichi M: Cell binding function of E-cadherin is regulated by the cytoplasmic domain. EMBO J 7: 3679-3684, 1988 15) Fixen UH, Nagamine Y: Stimulation of urokinase-type plasminogen activator expression by blockage of E-cadherin-dependent cellcell adhesion. Cancer Res 53: 3618-3723, 1993 4) Oka H, Shiozaki H, Kobayashi K et al: Expression of E-cadherin cell adhesion molecules in human breast cancer tissues and its relationship to metastasis. Cancer Res 53: 1696-1701, 1993 |
| References_xml | – reference: 13) Matsuyoshi N, Hamaguchi M, Taniguchi S et al: Cadherin-mediated cell-cell adhesion is perturbed by v-src tyrosine phosphorylation in metastatic fibroblasts. J Cell Biol 118: 703-714, 1992 – reference: 12) Iihara K, Shiozaki H, Tahara H et al: Prognostic significance of transforming growth factor α in human esophageal carcinomas; implication for the autocrine proliferation. Cancer 71: 2902-2909, 1993 – reference: 3) Oka H, Shiozaki H, Kobayashi K et al: Immunohistochemical evaluation of E-cadherin adhesion molecule expression in human gastric cancer. Virchows Arch Abt A Pathol Anat 421: 149-156, 1992 – reference: 11) Herrenknecht K, Ozawa M, Eckerskorn C et al: The uvomorulin-anchorage protein α-catenin is a vinculin homologue. Proc Natl Acad Sci USA 88: 9156-9160, 1991 – reference: 16) Rubinfeld B, Souza B, Albert B et al: Association of the APC gene product with beta-catenin. Science 262: 1731-1734, 1993 – reference: 7) Shimoyama Y, Hirohashi S: Expression of Eand P-cadherin in gastric cacinomas. Cancer Res 51: 2185-2192, 1991 – reference: 4) Oka H, Shiozaki H, Kobayashi K et al: Expression of E-cadherin cell adhesion molecules in human breast cancer tissues and its relationship to metastasis. Cancer Res 53: 1696-1701, 1993 – reference: 2) Shiozaki H, Tahara H, Oka H et al: Expression of immuno-reactive E-cadherin adhesion molecules in human cancers. Am J Pathol 139: 17-23, 1991 – reference: 9) Ozawa M, Ringwald M, Kemler R: Uvomorulin-catenin complex formation is regulated by a specific domain in the cytoplasmic region of the cell adhesion molecule. Proc Natl Acad Sci USA 87: 4246-4250, 1990 – reference: 15) Fixen UH, Nagamine Y: Stimulation of urokinase-type plasminogen activator expression by blockage of E-cadherin-dependent cellcell adhesion. Cancer Res 53: 3618-3723, 1993 – reference: 14) Fukuyama R, Simizu N: Detection of epidermal growth factor receptors and E-cadherin in the basolateral membrance of A431 cells by laser scanning florescence microscopy. Jpn J Cancer Res 82: 8-11, 1991 – reference: 8) Nagafuchi A, Takeichi M: Cell binding function of E-cadherin is regulated by the cytoplasmic domain. EMBO J 7: 3679-3684, 1988 – reference: 10) Nagafuchi A, Takeichi M, Tsukita S: The 102 kd cadherin-associated protein: Similarity to vinculin and posttranscriptional regulation of expression. Cell 65: 849-857, 1991 – reference: 1) Takeichi M: Cadherin cell adhesion receptors as a morphogenetic regulator. Science 251: 1451-1455, 1991 – reference: 17) Su LK, Vogelstein B, Kinzler KW: Associatin of the APC tumor suppressor protein with catenins. Science 262: 1734-1737, 1993 – reference: 5) Schipper JH, Fixen UH, Behrens J et al: E-cadherin expression in squamous cell carcinomas of head and neck: Inverse correlation with tumor dedifferentiation and lymph node metastasis. Cancer Res 51: 6328-6337, 1991 – reference: 6) Umbas R, Schalken JA, Aalders TW et al: Expression of the cellular adhesion molecule E-cadherin is reduced or absen in high-grade prostate cancer. Cancer Res 52: 5104-5109, 1992 |
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