热加工过程中鲍鱼腹足蛋白间作用力及其质构特性

为探究蛋白质形成凝胶过程中其化学作用力的变化规律以及与凝胶特性之间的关系，该文以鲍鱼腹足为原料，采用溶液分级提取方法，并结合扫描电镜和红外光谱法，考察热加工中鲍鱼腹足蛋白间作用力及其质构特性的变化情况。结果表明，随着加热温度升高（60、80、100℃），扫描电镜结果显示，鲍鱼腹足中间部位与边缘和过渡部位形成孔洞较小、排列紧密的网络结构，同时红外结果表明，随温度升高，蛋白二级结构发生明显变化，N-H弯曲和C-N伸缩振动较为明显，α-螺旋变为无规则卷曲结构，肌球蛋白疏水性增加，-S-S-形成。此时，对应离子键、氢键含量均呈下降趋势，疏水键相对含量呈先上升后下降趋势，二硫键、非二硫共价键含量呈上升趋...

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Published in农业工程学报 Vol. 30; no. 18; pp. 307 - 316
Main Author 邓丽 李岩 董秀萍 王垚 辛丘岩 潘锦锋
Format Journal Article
LanguageChinese
Published 大连工业大学食品学院，国家海洋食品工程技术研究中心，国家贝类加工技术研究分中心，大连 116034 2014
Subjects
二硫键
凝胶特性
加工
温度
疏水键
肌原纤维蛋白
胶原蛋白
蛋白
肌原纤维蛋白
蛋白
hydrophobic bond
collagen
myofibril protein
加工
疏水键
凝胶特性
温度
胶原蛋白
disulfide bond
proteins
temperature
gel stability
二硫键
processing
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ISSN1002-6819
DOI10.3969/j.issn.1002-6819.2014.18.038

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Summary:为探究蛋白质形成凝胶过程中其化学作用力的变化规律以及与凝胶特性之间的关系，该文以鲍鱼腹足为原料，采用溶液分级提取方法，并结合扫描电镜和红外光谱法，考察热加工中鲍鱼腹足蛋白间作用力及其质构特性的变化情况。结果表明，随着加热温度升高（60、80、100℃），扫描电镜结果显示，鲍鱼腹足中间部位与边缘和过渡部位形成孔洞较小、排列紧密的网络结构，同时红外结果表明，随温度升高，蛋白二级结构发生明显变化，N-H弯曲和C-N伸缩振动较为明显，α-螺旋变为无规则卷曲结构，肌球蛋白疏水性增加，-S-S-形成。此时，对应离子键、氢键含量均呈下降趋势，疏水键相对含量呈先上升后下降趋势，二硫键、非二硫共价键含量呈上升趋势。进一步研究表明，各化学作用力与蛋白凝胶质构特性具有高度相关性。在较低温度下（60℃）离子键、氢键和疏水键对凝胶稳定性起主要作用，此时形成的凝胶较柔软；在较高温度下（80、100℃）二硫键、非二硫共价键为维持凝胶稳定的主要作用力，此时凝胶特性较佳，富有弹性、较好的凝聚性和回复性。该研究为热加工过程中鲍鱼腹足蛋白质变化的机理提供参考依据。
Bibliography:11-2047/S
Deng Li, Li Yan, Dong Xiuping, Wang Yao, Xin Qiuyan, Pan Jinfeng （School of Food Science and Technology, Dalian Polytechnic University, National Engineering Research Center of Seafood, National R＆D Branch Center for Shellfish Processing, Dalian 116034, China）
proteins;processing;temperature;myofibril protein;collagen;hydrophobic bond;disulfide bond;gel stability
Abalone （Haliotis discus hannai） is an important commercial seafood species. Pleopod muscle is the edible part of abalone, which is rich in protein and mainly composed of myofibril protein and collagen. The change in conformation and aggregation of protein during heating would affect the quality of the product. Chemical interactions including hydrogen bonds, disulfide bonds, non-disulfide bonds, ionic bonds, and hydrophobicity have shown great effect on textural properties of muscle protein. This study used the method of grading extraction solution, scanning electronic microscopy （SEM）, and Fourier transform infrared （FTIR） to investigate the l
ISSN:1002-6819
DOI:10.3969/j.issn.1002-6819.2014.18.038